Estudio de los péptidos derivados de la proadrenomedulina en la hipófisis de rataidentificación de las células inmunorreactivas para adrenomedulina y cuantificación de las células gonadotropas positivas para pamp a lo largo del ciclo estral

Resumo

La adrenomedulina (AM) y el péptido de 20 aminoácidos del extremo NH2 terminal de la proadrenomedulina (PAMP) son dos péptidos reguladores amidados que derivan de un precursor proteico común denominado la preproadrenomedulina. La presencia de estos péptidos ha sido descrita en numerosos órganos de mamíferos, incluyendo entre ellos la hipófisis de rata. En dicha glándula se cree que tanto la AM como el PAMP son capaces de regular la secreción hormonal, principalmente la realizada por las células endocrinas de la pars distalis. Sin embargo, en esta región aún no se conoce el tipo celular que sintetiza la AM, por lo cual uno de los principales objetivos del presente trabajo es la identificación de las células productoras de este péptido. Para ello, se ha realizado un estudio inmunocitoquímico de colocalizaciones entre la AM y las hormonas clásicas de la pars distalis. Dicho estudio ha permitido detectar que la AM se encuentra tanto en las células somatotropas como en las tirotropas de la hipófisis de rata. Además de la inmunorreactividad encontrada en la pars distalis, también se ha demostrado la presencia de la AM en abundantes axones de la pars nervosa y ocasionalmente, en algunos pituicitos. Por otra parte, mediante las técnicas Western blot se detectaron dos formas inmunorreactivas para la AM de pesos moleculares mayores que la molécula bioactiva de 6 kDa, concretamente de 13 y 15 kDa. Con respecto al PAMP, estudios previos demostraron su presencia en las células gonadotropas de la hipófisis de rata. En concordancia con estos resultados, en el presente trabajo no se ha encontrado colocalización entre la AM y el PAMP en el mismo tipo celular. Además, por Western blot se ha detectado una forma inmunorreactiva para el PAMP diferente de las encontradas para la AM, en concreto de 18 kDa. Los resultados obtenidos por inmunocitoquímica y por Western blot sugieren una posible expresión diferencial de ambos pép