Detección y distribución de los péptidos derivados del gen de la drenomedulina en hipófisis de rana perezi

Laburpena

La adrenomedulina (AM) y el péptido de 20 aminoácidos NH2 terminal de la proadrenomedulina (PAMP) son dos péptidos reguladores amidados que provienen de un precusor protéico común llamado preproadrenomedulina. En mamíferos se ha descrito ya su presencia en múltiples órganos, entre ellos la hipófisis, donde parece que contribuyen a la regulación de la secreción de hormonas por parte de las células de la pars distalis. Hasta hoy, los estudios realizados sobre la presencia y función de la AM y el PAMP en la hipófisis se centran en mamíferos, por lo que el objetivo general de este trabajo ha sido ampliar este conocimiento a un modelo animal de vertebrado no mamífero (Rana perezi). Mediante técnicas inmunocitoquímicas se ha encontrado inmunorreactividad para ambos péptidos en la hipófisis de Rana perezi, mostrando un patrón de marcaje diferente. La AM se distribuye en algunas células endocrinas de la pars distalis y en fibras nerviosas de la zona externa de la eminencia media, pars nervosa y pars intermedia. El PAMP se encuentra en gran cantidad de células endocrinas de la pars distalis, y de la pars tuberalis. Las diferencias de distribución y de cantidad de inmunorreactividad entre ambos péptidos permiten creer en la existencia de un mecanismo de expresión diferencial en este órgano, tal y como se ha sugerido que ocurre en mamíferos. Mediante análisis de imagen se ha comprobado que los individuos machos poseen en la pars distalis una cantidad de inmunorreactividad para AM significativamente mayor que las hembras, mientras que no existen diferencias significativas para el caso del PAMP. Los estudios de colocalización han permitido establecer qué tipos celulares dentro de la pars distalis se encargan de la producción de ambos péptidos. La AM se ha encontrado en células de FSH y una subpoblación de células de PRL. El PAMP colocaliza con células de PRL, GH y TSH, localizándose en los gránulos de secreción d